Главная >> Химия 10 класс. Габриелян. Углубленный уровень

 

 

 

 

Глава 7. Биологически активные соединения

 

Ферменты

Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определённой среде раствора, при определённых значениях так называемого рН (водородный показатель). Величина рН характеризует кислотность и основность растворов и может принимать значения от 1,0 до 14,0.

Более подробно с водородным показателем рН вы будете знакомиться в курсе химии 11 класса.

Кислотность или основность среды физиологических жидкостей определяет биологическую активность клеток организма, которая, в свою очередь, определяется «работой» действующих в них ферментов. Каждая из физиологических жидкостей имеет определённое значение рН (табл. 12), и отклонение от нормы может быть причиной тяжёлых заболеваний.

Значения рН физиологических жидкостей

В простейшем случае уравнение реакции с участием фермента имеет вид:

где Е — фермент, S — субстрат, ES — фермент-субстратный комплекс (комплекс Михаэлиса), Р — продукт реакции.

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. В контакт с субстратом вступает лишь очень небольшая часть молекулы фермента, так называемый активный центр. Он включает обычно от 3 до 15 аминокислотных остатков полипептидной молекулы фермента. Высокая специфичность фермента обусловлена особой формой его активного центра, которая точно соответствует форме молекулы вещества катализируемой реакции (субстрата). Их можно сравнить с ключом и замком: катализируемое вещество выступает в роли «ключа», который точно подходит к «замку», т. е. к ферменту.

Часто субстрат образует ковалентные связи с функциональными группами активного центра.

Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы — так называемых кофакторах. В роли последних могут выступать ионы металлов (цинка, марганца, кальция и др.) или молекулы органических соединений; в последнем случае их называют коферментами.

Иногда для действия фермента бывает необходимо присутствие как ионов металла, так и коферментов. В некоторых случаях кофермент очень прочно соединён с белком, как, например, у каталазы, где кофермент представляет собой комплексное соединение железа с белком — гемоглобин.

В других ферментах коферменты представляют собой вещества, близкие к витаминам, которые являются предшественниками коферментов. Например, из витамина В1 (тиамина) в клетках образуется тиаминпиро- фосфат — кофермент важного фермента, входящего в группу декарбоксилаз; из витамина В12 образуются коферменты, необходимые для усвоения жирных кислот с нечётным числом атомов углерода.

Номенклатура ферментов

Как же классифицируют ферменты?

В 1961 г. специальной комиссией Международного биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Согласно ей ферменты были поделены на шесть групп в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют. Каждый фермент при этом получил систематическое название, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочее название, предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаев оно состоит из названия вещества, на которое действует фермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания -аза (табл. 13).

Классификация ферментов

<<< К началу      Окончание >>>

 

 

Рейтинг@Mail.ru