Главная >> Химия 10 класс. Габриелян. Углубленный уровень

Глава 6. Азотсодержащие соединения

§ 27. Белки

Белки также называют протеинами (от греч. «протос» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей только ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и др. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и др.) связана с белковыми веществами (рис. 71). Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные (см. ниже) взаимодействия. Полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями.

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование большой и сложной молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерод — 51—53; кислород — 21,5—23,5; азот — 16,8—18,4; водород — 6,5— 7,3; сера — 0,3—2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, различают первичную и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуру.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка (рис. 72).

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 10¹⁰—10¹².

Продолжение >>>